Большая Медицинская Энциклопедия. Фосфопротеины яиц


Фосфопротеины

Простетической группой фосфопротеинов является ортофосфорная кислота. Остатки фосфорной кислоты присоединяются к молекуле белка сложноэфирными связями по месту гидроксильных групп оксиаминокислот – серина и треонина. Чаще всего в фосфопротеинах преобладает именно соединения фосфорной кислоты с серином.

Остаток фосфосерина Остаток фосфотреонина

В фосфопротеинах выявлены пирофосфатные и фосфодиэфирные остатки, наличие которых указывает на то, что пептидные цепи могут быть соединены не только дисульфидными мостиками,но и остатками фосфорной кислоты.

С биологической точки зрения фосфопротеины являются питательными веществами необходимыми для растущего организма. Прежде всего фосфопротеины вместе с необходимым пулом аминокислот участвуют в формирование скелета. Типичными представителями этих сложных белков являются казеины, существующие в нескольких формах и различающиеся между собой по содержанию фосфата и аминокислотным составом. Несколько различных фосфопротеинов найдено среди белков яиц: овальбумин – фосфопротеин яичного белка, вителленин и фосвитин, выделенные из яичного желтка. Ихтулин, обнаруженный в икре рыб, играет немаловажную роль в развитии эмбриона рыб. Пепсин, являясь протеолитическим ферментом, относится к фосфопротеинам и содержит одну молекулу фосфорной кислоты на одну молекулу этого белка. Фосфатная группа присоединяется к радикалу серина, находящемуся в пептидной цепи рядом с глутаминовой кислотой. Фосфопротеинами являются также ферменты фосфоглюкомутаза и фосфорилаза.

Липопротеины

Липопротеины – высокомолекулярные структуры, большинство из которых являются транспортной формой липидов. Липопротеины состоят из белков и липидов (рис. 9.3). В отличие от липидов, липопротеины растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях. Прочность связи белков с липидами в липопротеинах неодинакова и зависит от того, есть ли в молекуле липида ионизированные группы атомов. Липопротеины широко представлены в плазме крови, нервной ткани, молоке, участвуют в построении плазматических мембран. Все типы липопротеинов имеют сходное строение: гидрофобное ядро и гидрофильный слой на поверхности. Гидрофильный слой образован белками, которые называют апопротеинами, и амфифильными молекулами липидов – фосфолипидов и холестерина. Гидрофильные группы этих молекул ориентированы в водную фазу, а гидрофобные части – к гидрофобному ядру липопротеина, в котором находятся транспортируемые липиды.

Рис. 9.3. Схема строения липопротеиновой частицы: НЭСХ – неэтерифицированный (свободный) холестерин, ЭХС – этерифицированный холестерин, ТГ – триацилглицеролы, ФЛ – фосфолипиды

Некоторые апопротеины интегральны и не могут быть отделены от липопротеина, а другие могут свободно переноситься от одного типа липопротеина к другому. В липопротеинах апопротеины выполняют несколько функций: формируют структуру липопротеина; взаимодействуют с рецепторами на поверхности клеток; определяют какими тканями будет захвачен липопротеин; служат ферментами или активаторами ферментов, действующих на липопротеин.

В организме синтезируются следующие липопротеины: хиломикроны (ХМ), липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины промежуточной плотности (ЛППП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП), липопротеины высокой плотности (ЛПВП), см.табл. 9.1.

Таблица 9.1

Состав и некоторые характеристики липопротеинов плазмы крови

Типы липопротеинов

Хиломикроны

ЛПОНП

ЛППП

ЛПНП

ЛПВП

Белки, %

2

10

11

22

50

ФЛ, %

3

18

23

21

27

ХС, %

2

7

8

8

4

ЭХС, %

3

10

30

42

16

ТАГ, %

85

55

26

7

3

Функции

Транспортирование липидов из клеток кишечника

Транспортирование липидов,

синтезируемых в печени

Промежуточная форма превращения ЛПОНП в ЛПНП под действием фермента ЛП-липазы

Транспортироние холестерина в ткани

Удаление избытка холестерина из клеток и других липопротеинов

Место образования

Эпителий тонкого кишечника

Клетки

печени

Кровь

Кровь

Клетки печени, ЛПВП-предшественники

Плотность, г/мл

0,92-0,98

0,96-1,00

1,00-1,06

1,06-1,21

Диаметр частиц, нМ

Больше 120

30-100

21-100

7-15

Основные аполипопротеины

В 48,С 2, Е

В-100, С 2, Е

В-100, Е

В-100

А-1, С-2, Е

Функции апопротеинов следующие: В-48 – основной белок хиломикронов; В-100–основной белок ЛПОНП, ЛПНП, ЛППП, взаимодействующий с рецепторами ЛПНП; С-2 – активатор ЛП-липазы, переносится с ЛПВП на ХМ и ЛПОНП в крови; Е – взаимодействует с рецепторами ЛПНП; А – активатор фермента лецитин-холестеринтрансферазы (ЛХАТ).

Липопротеины хорошо растворимы в крови, не слипаются, т. к . имеют небольшой размер и отрицательный заряд на поверхности. Некоторые липопротеины легко проникают через стенки капилляров кровеносных сосудов и доставляют липиды к клеткам.

Хиломикроны, имеющие большие размеры, не могут преодолеть капилляры и поэтому сначала попадают в лимфатическую систему, а потом через главный грудной проток вливаются в кровь вместе с лимфой.

studfiles.net

ФОСФОПРОТЕИДЫ — Большая Медицинская Энциклопедия

ФОСФОПРОТЕЙДЫ (син. фосфо-протеииы) — сложные белки, молекулы к-рых содержат остатки фосфорной кислоты, присоединенные сложноэфирной связью к остаткам гпдроксиаминокпслот — серина, реже треонина — в полииептидной цепи этих белков. Ф. широко распространены в различных тканях всех живых организмов и составляют существенную часть белков (см.) клетки, играя важную роль в клеточном метаболизме. К фосфопро-теидам относятся казеины (см.), белки птичьих яиц — овальбумины, вителлин, вителлинин, фосвитин, ихту-лин, а также многие важнейшие ферменты (см.), белки биологических мембран (см. Мембраны биологические) и клеточных ядер. Остатки фосфорной к-ты (фосфатные остатки, фосфат-ионы) Ф. отщепляются при гидролизе в щелочи и устойчивы к действию к-т. На лабильности фосфата в молекулах Ф. в щелочной среде основаны нек-рые методы их определения. Для изучения Ф. широко пользуются регистрацией включения меченого неорганического фосфата из (у-32Р)АТФ или других содержащих меченый фосфор соединений и отщепления меченого фосфата от Ф. Фосфопротеиды получают методом осаждения или препаративным электрофорезом (напр., электрофорезом в полиакриламидном геле).

Фосфорилирование (см.) остатков серина (см.) или треонина (см.) в молекулах белков и превращение их в Ф. катализируется группой специфических фосфотрансфераз (см.) — протеинкиназами, действующими только на белковые субстраты (см. Киназы). Основные системы, стимулирующие фосфорилирование различных белков, зависят от циклического 3', 5'-АМФ (цАМФ) и белка кальмодулина. Дефосфорилирование Ф. катализируют ферменты фосфо-протеидфосфатазы, способные отщеплять фосфат от нативной белковой молекулы без предварительного ее протеолиза.

Фосфорилирование белков и превращение их в Ф. представляет собой основной механизм, посредством к-рого осуществляется контроль за внутриклеточными процессами в тканях млекопитающих со стороны окружающей среды. Полагают, что различные функции клетки контролируются общими протеинкиназами, фосфопротеидфосфатазами и регуляторными белками. В организме существует общая сеть регуляторных путей, связанных между собой фос-форилированием — дефосфорилирова-нием Ф., к-рая позволяет координировать разные метаболические «события» в клетке, совершающиеся под действием нервных и гормональных стимулов.

Наиболее изученной системой метаболической регуляции посредством фосфорилирования — дефосфо-рилирования является регуляция распада и синтеза гликогена в мышцах при их сокращении, а также адреналином и инсулином, опосредованная изменением состояния фосфорилирования гликоген-фосфорила-зы (КФ 2.4.1.1) и гликоген-синтазы (КФ 2.4.1.11).

Число фосфорилированных остатков серина в молекуле ферментного белка влияет на его свойства. Фосфорилирование остатков серина является простым механизмом, позволяющим значительно увеличить регуляторный потенциал фермента. Фосфорилирование одного остатка серина может усиливать или оказывать антагонистическое действие на эффекты фосфорилирования других остатков серина или изменять скорость фосфорилирования — дефосфорилиро-вания других участков в молекуле ферментного белка. Это продемонстрировано, напр., для пируватдегидро-геназного комплекса митохондрий: фосфорилирование трех остатков серина а-субъединицы фермента способствует его ингибированию, что предотвращает окисление глюкозы (см.) или ее превращение в жирные кислоты (см.), как происходит, напр., при недостатке инсулина.

Фосфорилирование различных участков молекулы дает возможность ферментным белкам реагировать на разные физиол. стимулы; в этих случаях взаимодействие между фосфорилированными участками часто является механизмом, с помощью к-рого осуществляется взаимное влияние этих стимулов. Фосфорилирование (ковалентная модификация), влияние аллостерических эффекторов и их взаимодействие с субстратами фермента позволяют осуществлять интеграцию нервной и гормональной внеклеточной информации для установления необходимой активности конкретного метаболического пути in vivo.

Среди известных фосфопротеидфос-фатаз, принимающих участие в регуляции метаболизма гликогена (см.), основной является фосфопротеидфос-фатаза I, дефосфорилирующая гли-коген-синтазу (КФ 2.4.1.11), глико-генфосфорилазу (КФ 2.4.1.1) и 13-субъединицу киназы фосфорилазы (КФ 2.7.1.38). Фосфопротеидфосфа-таза I, в свою очередь, сама является фосфопротеидом и активируется фосфорилированием. Фосфопротеидом является также ингибитор I этого фермента. Фосфопротеидфосфата-зы 1, 2А и 2G обладают широкой субстратной специфичностью и осуществляют дефосфорилирование не только ферментов, участвующих в обмене гликогена в печени и мышцах, но и пируваткиназы (КФ

2.7.1.40), ацетил-КоА — карбокси-лазы (КФ 6.4.1.2), гидроксиметил-глутарил-КоА — редуктазы (КФ 1.1.1.88), регулируя таким образом глюконеогенез, синтез жирных к-т и холестерина (см.).

В ткани мозга млекопитающих идентифицировано несколько десятков Ф. По-видимому, нек-рые из них принимают участие в процессах обучения и запоминания (см. Память). Существенная роль определенных Ф. в функционировании синаптосом или синаптических везикул связана со способностью Ф. сохраняться в измененном состоянии после осуществления обучения. Ф. мозга по их регионарному распределению принадлежат к трем категориям: одни Ф. равномерно распределяются в отделах мозга, другие распространены широко, но распределяются неравномерно, а третьи обнаруживаются только в ограниченных специфических структурах мозга. Различные Ф. мозга являются субстратами для цАМФ-зависимой протеинкиназы и протеинкиназ, зависимых от Са2+-кальмодулина и Са2+-фосфолипида. Фосфорилирование важнейших белков мозга и превращение их в Ф. происходит при деполяризации (см.), стимуляции нервов (см. Возбуждение), а также под действием определенных нейромедиаторов (см. Медиаторы нервной системы).

Есть данные, что фосфорилирование пяти остатков серина и треонина на С-конце полипептидной цепи зрительного белка родопсина (см.) и превращение его в Ф. играет определенную роль в регуляции адаптации глаза к свету и темноте (см. Адаптация зрительная).

Библиогр.: Лисовская Н. П. и

Ливанова Н. Б. Фосфопротеины, М., 1960; Cohen P. The role of protein phosphorylation in neural and hormonal control of cellular activity, Nature (Lond.), v. 296, p. 613, 1982, bibliogr.; Rout-tenberg A. Anatomical localization of phosphoprotein and glycoprotein substrates of memory, Progr. Neurobiol., v. 12, p. 85, 1979, bibliogr. H. В. Гуляева.

xn--90aw5c.xn--c1avg

Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1

Фосфопротеин

Cтраница 1

Фосфопротеины в качестве простетической группы содержат ортофосфор-ную кислоту, связанную с гидроксилом серина или треонина. К фосфопро-теинам относятся многие питательные белки, например основной белок молока - казеин, который кроме фосфорной группы имеет также в своем составе углеводный компонент. Белок яичного желтка - вителлин, икры рыб - ихту-лин.  [1]

Фосфопротеины в головном мозге содержатся в большем количестве, чем в других органах и тканях - около 2 % от общего количества всех сложных белков мозга. Фосфопротеины обнаружены в мембранах различных морфологических структур нервной ткани.  [2]

Содержит фосфопротеин, вителлин и небольшое количество другого белка, ливетина. Применяется для изготовления галеновых препаратов.  [3]

ФОСФОПРОТЕИДЫ ( фосфопротеины, ФП) - сложные белки, содержащие фосфорильную группу, присоединенную к аминокислотным остаткам пептидной цепи.  [4]

ФОСФОПРОТЕИДЫ ( фосфопротеины, ФП) - сложные вещества, состоящие из белка и фосфорной кислоты.  [5]

Молекула CD40 представляет собой фосфопротеин ( молекулярная масса 48 кДа), экспрессированный не только на В-клетках, но и на клетках эндотелия, макрофагах и других активированных клетках иммунной системы.  [6]

Новые данные свидетельствуют о том, что в клетках фосфопротеины синтезируются в результате посттрансляционной модификации, подвергаясь фосфорилированию при участии протеинкиназ. Здесь лишь укажем на существенную роль специфической протеинкиназы, катализирующей фосфорилирование ОН-группы тирозина, в биосинтезе онкобелков. Следует отметить, что фосфопротеины содержат органически связанный, лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения клеткой ряда биологических функций. Кроме того, они являются ценным источником энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза и дальнейшего постна-тального роста и развития организма.  [7]

К органическим соединениям фосфора, представляющим интерес с медицинской и фармацевтической точек зрения, в первую очередь относятся фосфолипоиды и фосфопротеины.  [8]

Инозитол - универсальный компонент большинства живых организмов, где он находится как в свободном состоянии, так и в связанном - в виде фосфорных эфиров, фосфолипидов и фосфопротеинов.  [9]

В составе органической части почвы соединения фосфора представлены фосфолипидами - около 1 % органического фосфора, ино-зитолфосфатами и нуклеиновыми кислотами - 2 - 3 % органического фосфора, фосфопротеинами, сахарофосфатами, фосфорилированны-ми карбоновыми кислотами.  [11]

К белкам этого класса относятся казеиноген молока, в котором содержание фосфорной кислоты достигает 1 %; вителлин, вителлинин и фосвитин, выделенные из желтка куриного яйца; овальбумин, открытый в белке куриного яйца; ихтулин, содержащийся в икре рыб, и др. Большое количество фосфопротеинов содержится в клетках ЦНС. Фосфопротеины занимают особое положение в биохимии фосфорсодержащих соединений не только в результате своеобразия структурной организации, но и вследствие широкого диапазона функций в метаболизме.  [13]

К белкам этого класса относятся казеиноген молока, в котором содержание фосфорной кислоты достигает 1 %; вителлин, вителлинин и фосвитин, выделенные из желтка куриного яйца; овальбумин, открытый в белке куриного яйца; ихтулин, содержащийся в икре рыб, и др. Большое количество фосфопротеинов содержится в клетках ЦНС. Фосфопротеины занимают особое положение в биохимии фосфорсодержащих соединений не только в результате своеобразия структурной организации, но и вследствие широкого диапазона функций в метаболизме.  [14]

Фосфопротеины в головном мозге содержатся в большем количестве, чем в других органах и тканях - около 2 % от общего количества всех сложных белков мозга. Фосфопротеины обнаружены в мембранах различных морфологических структур нервной ткани.  [15]

Страницы:      1    2

www.ngpedia.ru


Смотрите также